ผลของปริมาณเอนไซม์ และระยะเวลาการย่อยต่อระดับการย่อยสลายและสมบัติทางเคมีของโปรตีนไฮโดรไลเสตจากถั่วเหลืองผิวดำโดยใช้เอนไซม์อัลคาเลส
Article Sidebar
Main Article Content
บทคัดย่อ
ถั่วเหลืองผิวดำ (Glycine max (L.) merrill) (สายพันธุ์สุโขทัย 1) จัดเป็นพืชที่อุดมไปด้วยโปรตีน และเป็นวัตถุดิบที่เหมาะสมในการผลิตโปรตีนไฮโดรไลเสต ซึ่งเป็นส่วนประกอบของอาหารเชิงหน้าที่ที่กำลังเป็นที่นิยมในปัจจุบัน โดยงานวิจัยนี้ ทำการศึกษาสภาวะที่เหมาะสมในการผลิตโปรตีนไฮโดรไลเสตจากถั่วเหลืองผิวดำด้วยเอนไซม์อัลคาเลส ผันแปรปริมาณเอนไซม์ (ร้อยละ 0.25–0.75) และระยะเวลาการย่อย (3–6 ชั่วโมง) วางแผนการทดลองแบบ 22 แฟคทอเรียลและ 2 จุดศูนย์กลาง (22 Factorial Experiment with 2 Center Points) ศึกษาผลของปริมาณเอนไซม์ และระยะเวลาการย่อยต่อระดับการย่อยสลาย ปริมาณโปรตีน ปริมาณกรดอะมิโน ปริมาณฟีนอลิกทั้งหมด ความสามารถในการต้านอนุมูลอิสระด้วยวิธี ABTS และ FRAP และน้ำหนักของโมเลกุลเพปไทด์พบว่า ตัวอย่างทั้งหมดมีน้ำหนักโมเลกุลเพปไทด์อยู่ในช่วง 10–20 กิโลดาลตัน และจากการวิเคราะห์พื้นที่การตอบสนอง (Response Surface) โดยการประมาณความสัมพันธ์ระหว่างผลตอบสนองและปัจจัย พบว่า ปริมาณเอนไซม์ และระยะเวลาการย่อยมีความสัมพันธ์กับระดับการย่อยสลาย และปริมาณกรดอะมิโน โดยจะมีค่าเพิ่มขึ้น เมื่อเพิ่มปริมาณเอนไซม์ และเพิ่มระยะเวลาการย่อย โดยทวนสอบค่าที่ได้ และค่าจากการทำนายมีความคลาดเคลื่อนต่ำ โดยสภาวะที่เหมาะสม (Optimal Condition) ที่ได้จากการทำนาย คือ ปริมาณเอนไซม์ร้อยละ 0.70 ที่ระยะเวลาการย่อย 5.60 ชั่วโมง จะได้ผลิตภัณฑ์โปรตีนไฮโดรไลเสตจากถั่วเหลืองผิวดำที่มีฤทธิ์ในการต้านอนุมูลอิสระด้วยวิธี ABTS อยู่ที่ 0.31 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร ความสามารถในการต้านอนุมูลอิสระด้วยวิธี FRAP อยู่ที่ 0.72 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร น้ำหนักโมเลกุลเพปไทด์ขนาดเล็ก และสามารถนำไปใช้เป็นส่วนผสมของผลิตภัณฑ์อาหารเชิงหน้าที่ได้
Article Details
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.
บทความที่ลงตีพิมพ์เป็นข้อคิดเห็นของผู้เขียนเท่านั้น
ผู้เขียนจะต้องเป็นผู้รับผิดชอบต่อผลทางกฎหมายใดๆ ที่อาจเกิดขึ้นจากบทความนั้น
References
L. Gu, N. Peng, C. Chang, D. J. Mcclements, Y. Su, and Y. Yang, “Fabrication of surface-active antioxidant food biopolymers: conjugation of catechin polymers to egg white proteins,” Food biophysics, vol. 12, no. 1, pp. 198–210, 2017.
X. Tong, Z. Lian, L. Miao, B. Qi, S. Zhang, Y. Li, H. Wang, and L. Jiang, “An innovative two-step enzyme-assisted aqueous extraction for the production of reduced bitterness soybean protein hydrolysates with high nutritional value,” LWT-Food Science and Technology, vol. 134, pp.1–9, 2020.
T. Jaikaew, “Antioxidation and functional properties of adzuki bean Vigna angularis protein hydrolysate,” M.S. thesis, Department of Food Technology, Faculty of Science, Chulalongkorn University, 2013 (in Thai).
Y. H. Kim, H. T. Yun, and K. Y. Park, “Biological effects of black colored soybean,” Korean Journal Plant Research, vol. 7, no. 3, pp. 195– 199, 2004.
H. G. Kristinsson and B. A. Rasco, “Fish protein hydrolysate: Production, biochemical, and functional properties,” Critical Reviews in Food Science and Nutrition, vol. 40, no. 1, pp. 43–81, 2000.
G. Chabanon, I. Chevalot, X. Framboisier, S. Chenu, and I. Marc, “Hydrolysis of rapeseed protein isolated: Kinetics, characterization and functional properties of hydrolysates,” Process Biochemistry, vol. 42, no. 10, pp. 1419–1428, 2007.
X. Guan, H. Yao, Z. Chen, L. Shan, and M. Zhang, “Some functional properties of oat bran protein concentrate modified by trypsin,” Food Chemistry, vol. 101, no. 1, pp. 163–170, 2007.
M. lomjabok, N. krasaechol, and S. saiut, “Effect of pepsin and hydrolysis time on antioxidative activity of collagen hydrolysate from chicken feet through response surface methodology,” The Journal of KMUTNB, vol. 31, no. 2, pp. 367– 377, 2021 (in Thai).
J. Y. Hwang, Y. S. Shyu, Y. T. Wang, and C. H. Hsu, “Antioxidative properties of protein hydrolysate from defatted peanut kernels treated with esterase,” LWT-Food Science and Technology, vol. 43, no. 2, pp. 285–290, 2010.
X. Tong, Z. Lian, L. Miao, B. Qi, S. Zhang, Y. Li, H. Wang, and L. Jiang, “An innovative two-step enzyme-assisted aqueous extraction for the production of reduced bitterness soybean protein hydrolysates with high nutritional value,” LWT-Food Science and Technology, vol. 134, pp. 1–9, 2020.
A. Chodnakarin, K. Taruean, P. Phrigbooncha, and T. Rimlumduan, “Effect of collagen hydrolysates from clown featherback (Chitala ornata) skin on angiotensin I - converting enzyme inhibitory and antioxidant activities,” Burapha Science Journal, vol. 23, no. 1, pp. 347– 363, 2018 (in Thai).
G. B. Voss, H. Osorio, L. M. P. Valente, and M. E. Pintado, “Impact of thermal treatment and hydrolysis by Alcalase and Cynara cardunculus enzymes on the functional and nutritional value of Okara,” Process Biochemistry, vol. 83, no. 4, pp. 137–147, 2019.
AOAC, “Official method of analysis of Association of Official Analysis Chemists,” The Association of Official Analytical Chemists, Washington D.C. Gaithersburg, MD, USA, 2005.
P. M. Nielsen, D. Petersen, and C. Dambman, “Improved method for determining food protein degree of hydrolysis,” Journal of Food Science, vol. 66, no. 5, pp. 642–646, 2001.
A. L Waterhouse, “Handbook of Analytical Chemistry,” in Hoboken, John Wiley and Sons, 2008, pp. 463–464.
J. H. Lee, B. Kim, C. E. Hwang, M. A. Haque, S. C. Kim, S. Lee, S. S. Kang, K. M. Cho, and D. H. Lee, “Changes in conjugated linoleic acid and isoflavone contents from fermented soymilks using Lactobacillus plantarum P1201 and screening for their digestive enzyme inhibition and antioxidant properties,” Journal of Function Foods, vol. 43, pp. 17–28, 2018.
I. F. F. Benzie and J. J. Strain, “The ferric reducing ability of plasma (FRAP) as a measure of "antioxidant power": The FRAP assay,” Analytical Biochemistry, vol. 239, no. 1, pp. 70–76, 1996.
J. Masuda and A. Yamamoto, “Principles and applications of the prominence amino acid analysis system,” Shimadzu HPLC Application Report, no. 26, 2015.
L. Gu, N. Peng, C. Chang, D. J. Mcclements, Y. Su, and Y. Yang, “Fabrication of surface-active antioxidant food biopolymers: Conjugation of catechin polymers to egg white proteins,” Food Biophysics, vol. 12, no. 1, pp. 198–210, 2017.
C. A. Yu, and C. Y. Yang, “Bio-ionic liquid pretreatment and ultrasound-promoted enzymatic hydrolysis of black soybean okara,” Journal of Bioscience and Bioengineering, vol. 127, no. 6, pp. 767–773, 2019.
A. B. Shazly, Z. He, M. A. E. Aziz, M. Zeng, S. Zhang, F. Qin, and J. Chen, “Fractionation and identification of novel antioxidant peptides from buffalo and bovine casein hydrolysates,” Food Chemistry, vol. 232, pp. 753–762, 2017.
J. A. D. Evangelho, J. D. J. Berrios, V. Z. Pinto, M. D. Antunes, N. L. Vanier, and E. D. R. Zavareze, “Antioxidant activity of black bean (Phaseolus vulgaris L.) protein hydrolysates,” Food Science and Technology, vol. 36, no. 1, pp. 23–27, 2016.
A. B. Shazly, Z. He, M. A. E. Aziz, M. Zeng, S. Zhang, F. Qin, and J. Chen, “Fractionation and identification of novel antioxidant peptides from buffalo and bovine casein hydrolysates,” Food Chemistry, vol. 232, pp. 753–762, 2017.
H. Agrawal, R. Joshi, and M. Gupta, “Purification, identification and characterization of two novel antioxidant peptides from finger millet (Eleusine coracana) protein hydrolysate,” Food Research International, vol. 120, pp. 697– 707, 2019.
Y. Y. Wang, C. Y. Wang, S. T. Wang, Y. Q. Li, and H. Z. Mo, “Physicochemical properties and antioxidant activities of tree peony (Paeonia suffruticosa Andr.) seed protein hydrolysates obtained with different proteases,” Food Chemistry, vol. 345, pp. 1–12, 2021.
Y. Li, B. Jiang, T. Zhang, W. Mu, and J. Liu, “Antioxidant and free radical-scavenging activities of chickpea protein hydrolysate (CPH),” Food Chemistry, vol. 106, no. 2, pp. 444–450, 2008.
D. W. Barreto and M. A. Z. Coelho, “Enzymeenhanced extraction of phenolic compounds and proteins from flaxseed meal,” Biotechnology, vol. 2013, pp. 1–6, 2012.
A. Noman, Y. Xu, W. Q. Bukhaiti, S. M. Abed, A. H. Ali, A. H. Ramadhan, and W. Xia, “Influence of enzymatic hydrolysis conditions on the degree of hydrolysis and functional properties of protein hydrolysate obtained from Chinese sturgeon (Acipenser sinensis) by using papain enzyme,” Process Biochemistry, vol. 67, pp. 19–28, 2018.
A. Sarker, S. Chakraborty, and M. Roy, “Dark red kidney bean (Phaseolus vulgaris L.) protein hydrolysates inhibit the growth of oxidizing substances in plain yogurt,” Journal of Agriculture and Food Research, vol. 2, pp. 1–6, 2020.
H. M. Chen, K. Muramoto, F. Yamauchi, and K. Nokihara, “Antioxidant activity of designed peptides based on the antioxidative peptide isolated from digests of a soybean protein,” Journal of Agricultural and Food Chemistry, vol. 44, no. 9, pp. 2619–2623, 1996.
W. Tarky, O. P. Agawara, and G. M. Pigott, “Protein hydrolysate from waste,” Journal of Food Science, vol. 38, pp. 917–918, 1973.
M. Wang, Z. Zheng, C. Liu, H. Sun, and Y. Liu. “Investigating on the calcium binding characteristics of black bean protein hydrolysate,” Food and Function, vol. 10, pp. 1–38, 2020.