ฤทธิ์การต้านอนุมูลอิสระของไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ที่ผลิตด้วยเอนไซม์ไคติเนส จากกระถินบ้าน
คำสำคัญ:
เอนไซม์ไคติเนส, ไคโตโอลิโกแซคคาไรด์, ฤทธิ์การต้านอนุมูลอิสระ, กระถินบ้านบทคัดย่อ
งานวิจัยนี้เป็นการศึกษาฤทธิ์การต้านอนุมูลอิสระของไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ที่ผลิตด้วยเอนไซม์
ไคติเนสจากต้นอ่อนกระถินบ้าน อายุ 2 สัปดาห์ ด้วย 0.1 โมลาร์ โซเดียมอะซิเตตบัฟเฟอร์ พีเอช 4.5 พบว่ามีค่ากิจกรรมเท่ากับ 2.701 ยูนิตต่อมิลลิลิตร ปริมาณโปรตีนเท่ากับ 1.050 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร และค่ากิจกรรมจำเพาะเท่ากับ 2.572 ยูนิตต่อมิลลิกรัม พีเอชและอุณหภูมิที่เหมาะสมในการเร่งปฏิกิริยาคือ พีเอช 4.5 และ 45 องศาเซลเซียสตามลำดับ ไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ที่ได้จากการใช้เวลาบ่ม 30 นาที 1 ชั่วโมง 2 ชั่วโมง และ
4 ชั่วโมง จะมีขนาดโมเลกุลต่างกัน เมื่อใช้เวลาในการบ่มเพิ่มขึ้นไคโตโอลิโกแซคคาไรด์โมเลกุลขนาดใหญ่ ((GlcNAc)4, (GlcNAc)5 และ (GlcNAc)6) ลดลงในขณะที่โมเลกุลขนาดเล็ก ((GlcNAc)1 , (GlcNAc)2 และ (GlcNAc)3) เพิ่มขึ้น ไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ที่ได้จากช่วงเวลาการบ่ม 30 นาที มีฤทธิ์ต้านอนุมูลอิสระได้ดีที่สุด โดยมีค่า EC50 เท่ากับ 1.21 0.1 ไมโครกรัม/มิลลิลิตร และดีกว่าสารมาตรฐานบิวทิลไฮดรอกซิโทลูอีน
Downloads
References
พูนศุข ศรีโยธา,John Peberdy. (2539) เอนไซม์สลายไคตินและคุณสมบัติในการเร่งปฏิกิริยา. มหาวิทยา ลัยเทคโนโลยีสุรนารี:นครราชสีมา.
มานะ ขาวเมฆ. (2563). ฤทธิ์การยับยั้งเชื้อราของไคโตโอลิโกแซคคาไรด์จากต้นอ่อนก้ามปู กระถินบ้าน ข้าว กข. 6 และข้าวฟ่าง เคยู 630 ที่ผลิตด้วยเอนไซม์ไคติเนส. วารสารวิจัยและพัฒนาวไลยอลงกรณ์ ในพระบรมราชูปถัมภ์ สาขาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี, 15 (2), 119-130.
มานะ ขาวเมฆ. (2562). การต้านอนุมูลอิสระของไคโตโอลิโกแซคคาไรด์ที่ผลิตด้วยไคโตซาเนสจากก้ามปู กระถินบ้าน กระถินบ้าน และข้าวฟ่าง เคยู 630. วารสารวิจัยและพัฒนา วไลยอลงกรณ์ ในพระบรมราชูปถัมภ์ สาขาวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี, 14 (3), 62-71.
ราตรี พระนคร. (2559). ฤทธิ์ต้านอนุมูลอิสระของสารสกัดใบกฤษณา (Aqilaria sinensis). วารสารพืชศาสตร์สงขลานครินทร์, 3, 21-24.
Berger, L. R., & Reynold, D. M. (1958). The Chitinase System of a Strain of Griseus. Biochimica et Biophysica Acta, 29 (3), 522–534.
Brand, W. W., Cuvelier, M. E., & Berset, C. (1995). Use of a Free Radical Method to Evaluate Antioxidant Activity. Lebensm.-Wiss. u.-Technol, 28 (1), 25-30.
Chernin, L. S., Fuente, L. D., Sobolev, L. V., Haran, S., Vorgias, C. E., Oppenheim, A. B. & Chet, I. (1997). Molecular Cloning, Structural Analysis, and Expression in Escherichia coli of a Chitinase Gene from Enterobacter agglomerans. Applied and Environmental Microbiology, 63 (3), 834–839.
Kidibulea, P. E., Santos-Morianob, P., & Ploub, F.J. (2020). Endo-chitinase Chit33 Specificity on Different Chitinolytic Materials Allows the Production of Unexplored Chitooligosaccharides with Antioxidant Activity. Biotechnology Reports, 27, 1-9.
Moon, C., Seo, D., Song, Y., Hong, S., Choi, S., & Jung, W. (2017). Antifugal Activity and Patterns of N-acetyl-chitooligosaccharide Degradation via Chitinase Produced from Serratia marcescens PRNK-1. Microbial Pathogenesis, 113, 218-224.
Park, J. E., Park, C. J., Sakchaisri, K., Karpova, T., Asano, S., McNally, J., Sunwoo, Y., Leem, S.H., & Lee, K. S. (2004). Novel Functional Dissection of the Localization-Specific roles of Budding Yeast Polo Kinase Cdc5p. Journal of Molecular Cell Biology, 24 (22), 73-86.
Santhi, P., Maneerote, J., & Pramvadee, T. (2016). A Study of the Antioxidant Activities and Polyphenol Oxidase inhibitory effects of Several Commercial Mushroom Trimming Extracts and its Application on Inhibiting Melanosis in White Shrimp (Litopenaeus vannamei). Naresuan University Journal: Science and Technology, 24 (2), 207-217.
Senol, M., Nadaroglu, H., Dikbas, N., & Kotan, R. (2014.) Purification of Chitinase Enzymes from Bacillus subtilis Bacteria TV-125, Investigation of Kinetic Properties and Antifungal Activity against Fusarium culmorum. Analytical of Clinical Microbiology and Antimicrobials, 13 (1), 3-41.
Tripathi, P., & Dubey, N. K. (2004). Evaluation of some Essential Oils as Botanical Fungitixicants in Management of Post-harvest Rotting of Citrus Fruits World. Journal of Microbiology and Biotechnology, 20, 317-321.
Yin, C., Kikuchi, K., Hochgreb, T., Poss, K. D., & Stainier, D. Y. (2010). Hand 2 Regulates Extracellular Matrix Remodeling Essential for Gut-Looping Morphogenesis in Zebrafish. Journal of Signal Transduction, 18 (6), 973-984.
Yong, H, K., Seur, K. P., Jin, Y. H., & Young, C. K. (2017). Purification and Characterization of a Major Extracellular Chitinase from a Biocontrol Bacterium, Paenibacillus elgii HOA73. The Plant Pathology Journal, 33 (3), 318-328.
